Изучение рабочих параметров фермента протепсин и влияние его на микроструктуру говядины второго сорта

«Протепсин» – энзимный препарат животной природы, содержащий комплекс кислых протеиназ, предназначен для применения в мясной промышленности для обработки мясного сырья. Ферментный состав препарата сбалансирован по степени воздействия на различные белки мяса и мясных систем, применяющихся в технологии получения мясных продуктов. «Протепсин» работает в мясной системе аналогично внутриклеточным ферментам (катепсинам). Он является их синергистом и обладает дополнительными качествами, которые позволяют ему воздействовать в более широком диапазоне технологических параметров, а также влиять на те белковые системы, на которые внутриклеточные ферменты не действуют или оказывают действие в незначительной степени. Практическая значимость работы заключается в том, что полукопченые колбасные изделия пользуются особым спросом у населения. Снижение себестоимости при сохранении их качества в конкурентной среде является требованием времени. Поэтому применение фермента является одним из перспективных направлений в области мясопереработки. Цель работы - изучить рабочие параметры фермента протепсина и его влияние на микроструктуру говядины второго сорта. Гистологические изменения характеризуют положительное влияние фермента на развитие показателей качества мяса. В связи с этим обработка мясного сырья «Протепсином» приводит к значительному сокращению продолжительности созревания мяса, что позволяет добиться необходимых изменений в более короткие сроки по сравнению с естественным путем автолиза.

1. Антипова Л.В., Горбунков М.В. Протепсин - новый ферментный препарат отечественного производства для обработки мясного и молочного сырья // В сборнике: «Перспективные ферментные препараты и биотехнологические процессы в технологиях продуктов питания и кормов». ВНИИПБТ; Под редакцией В.А. Полякова, Л.В. Римаревой. - 2016. - С. 7-12.

2. Кадирбай Ж., Тюсюпова Б., Абжанова Ш. Использование ферментных препаратов для мясных продуктов. // ВЕСТНИК КазНИТУ, 2018. - №2 (126). - С. 119-123.

3. Morton JD, Lee HYY, Pearson RG, Bickerstaffe R. The physical and biochemical effects of pre-rigor high pressure processing of beef. Meat Sci. 2018;143:129–136. doi: 10.1016/j.meatsci.2018.04.021.

4. Lian T, Wang L, Liu Y. A new insight into the role of calpains in post-mortem meat tenderization in domestic animals: A review. Asian-Australas J Anim Sci. 2013;26:443–454. doi: 10.5713/ajas.2012.12365.

5. Kaur L, Hui SX, Boland M. Changes in cathepsin activity during low-temperature storage and sous vide processing of beef brisket. Food Sci Anim Resour. 2020;40:415–425. doi: 10.5851/kosfa.2020.e21.

6. Lovedeep Kaur, Seah Xin Hui, James D. Morton, Ramandeep Kaur, Feng Ming Chian, Mike Boland. Endogenous Proteolytic Systems and Meat Tenderness: Influence of Post-Mortem Storage and Processing. Food Sci Anim Resour. 2021 Jul; 41(4): 589-607. Published online 2021 Jul 1. doi: 10.5851/kosfa.2021.e27.

7. Wang A, Kang D, Zhang W, Zhang C, Zou Y, Zhou G. Changes in calpain activity, protein degradation and microstructure of beef M. semitendinosus by the application of ultrasound. Food Chem. 2018;245:724-730. doi: 10.1016/j.foodchem.2017.12.003.

8. Wang D, Dong H, Zhang M, Liu F, Bian H, Zhu Y, Xu W. Changes in actomyosin dissociation and endogenous enzyme activities during heating and their relationship with duck meat tenderness. Food Chem. 2013;141:675-679. doi: 10.1016/j.foodchem.2013.04.034.

9. Hopkins DL, Thompson JM. Inhibition of protease activity. Part 1. The effect on tenderness and indicators of proteolysis in ovine muscle. Meat Sci. 2001;59:175–185. doi: 10.1016/S0309- 1740(01)00068-7.

10. Veiseth E, Shackelford SD, Wheeler TL, Koohmaraie M. Effect of postmortem storage on μcalpain and m-calpain in ovine skeletal muscle. J Anim Sci. 2001;79:1502-1508. doi: 10.2527/2001.7961502x.

11. Uttaro B, Zawadski S, McLeod B. Efficacy of multi-stage sous-vide cooking on tenderness of low value beef muscles. Meat Sci. 2019;149:40–46. doi: 10.1016/j.meatsci.2018.11.008.

12. Szymczak M. Distribution of cathepsin D activity between lysosomes and a soluble fraction of marinating brine. J Food Sci. 2016;81:E1966–E1970. doi: 10.1111/1750-3841.13375.

13. Suwandy V, Carne A, van de Ven R, Bekhit AEDA, Hopkins DL. Effect of pulsed electric field on the proteolysis of cold boned beef M. longissimus lumborum and M. semimembranosus. Meat Sci. 2015b;100:222–226. doi: 10.1016/j.meatsci.2014.10.011.

14. Starkey CP, Geesink GH, Collins D, Oddy VH, Hopkins DL. Do sarcomere length, collagen content, pH, intramuscular fat and desmin degradation explain variation in the tenderness of three ovine muscles? Meat Sci. 2016;113:51–58. doi: 10.1016/j.meatsci.2015.11.013.

15. Simonin H, Duranton F, de Lamballerie M. New insights into the high-pressure processing of meat and meat products. Compr Rev Food Sci Food Saf. 2012;11:285–306. doi: 10.1111/j.1541- 4337.2012.00184.x.

16. Sikes AL, Warner R. Application of high hydrostatic pressure for meat tenderization. In: Knoerzer K, Juliano P, Smithers GW, editors. Innovative food processing technologies: Extraction, separation, component modification and process intensification. San Diego, CA: Elsevier; 2016. pp. 259–290.

17. Ohmori T, Shigehisa T, Taji S, Hayashi R. Effect of high pressure on the protease activities in meat. Agric Biol Chem. 1991;55:357–361. doi: 10.1271/bbb1961.55.357.

18. Антипова Л.В., Глотова И.А., Рогов И.А. Методы исследования мяса и мясных продуктов. - М.: Колос, 2001. - 576 с.