Жүн кератинінің молекулярлық құрылымының бояудан кейінгі өзгерістеріне салыстырмалы талдау

Мақалада табиғи және боялған жүннің құрылымдық өзгерістері Фурье-инфрақызыл спектроскопия әдісімен салыстырмалы талдауы ұсынылған. Зерттеу нысандары ретінде боялмаған ақ және қоңыр жүн үлгілері, сондай-ақ қызғылт және ақшыл-көк бояулармен боялған жүн қолданылды. Жұмыстың мақсаты бояу процесінің α-кератиннің соңғы құрылымына және дисульфидті байланыстардың жағдайына әсерін бағалау болды. Боялмаған үлгілер үшін кератиннің α-спиральды конформациясы сақталғаны анықталды, бұл Amide I жолағының 1631–1643 см⁻¹ аралығында орналасуымен және 528–561 см⁻¹ аймағындағы тұрақты S–S байланыстарының болуымен расталды. Ақ және қоңыр жүн арасында айтарлықтай айырмашылықтар анықталған жоқ. Бояудан кейін Amide I жолағының 1625,99 см⁻¹-ге дейін ығысуы байқалады, бұл кератин құрылымының ішінара өзгергенін көрсетеді. Сонымен қатар, қызғылт бояу орташа әсер етсе, ал ақшыл-көк бояу айқын құрылымдық өзгерістерге әкеледі, бұл дисульфидтік байланыстардың тотығуымен және 1055 см⁻¹-де сульфон қышқылының жолағының пайда болуымен қатар жүреді. Зерттеу нәтижелері бояудың химиялық табиғаты кератин матрицасының деградация дәрежесін анықтайтынын растайды. Фурье-ИК спектроскопия әдісі технологиялық өңдеу кезінде жүн талшықтарының құрылымдық тұтастығын бақылау үшін ұсынылуы мүмкін.

1. M. Feughelman Mechanical properties and structure of alpha-keratin fibers. Journal of Applied Polymer Science, 2002, 83(3): 489–507.

2. G. Rodgers The structure of keratin fibers. Textile Research Journal, 2011, 81(2): 120–132.

3. H. Zahn Wool: Structure, properties and processing. Wiley-VCH, 1997. 389 p.

4. J.A. Rippon The dyeing of wool: chemistry of keratin modification under acidic and alkaline dyeing conditions. Review of Progress in Coloration, 2006, 36: 30–45.

5. T. Schäfer, K. Gavrilov, M. Schlangen Spectroscopic evaluation of thermally and chemically treated wool fibers. Applied Spectroscopy Reviews, 2018, 53(6): 494–519.

6. A. Barth Infrared spectroscopy of proteins. Biochimica et Biophysica Acta – Bioenergetics, 2007, 1767(9): 1073–1101.

7. M. Jackson, H.H. Mantsch The use and misuse of FTIR spectroscopy in protein characterization. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 1995, 30(2): 95–120.

8. B. Stuart Infrared Spectroscopy: Fundamentals and Applications. Wiley, 2004. 242 p.

9. S.G. Baldursdottir, et al. Surface characterization of keratin fibers using ATR-FTIR spectroscopy. Applied Spectroscopy, 2010, 64(6): 626–633.

10. W.K. Surewicz, M.A. Moscarello, H.H. Mantsch Secondary structure of proteins: characterization by infrared spectroscopy. Biochemistry, 1993, 32(2): 389–394.

11. S. Krimm, J. Bandekar Vibrational spectroscopy and conformation of peptides and proteins. Advances in Protein Chemistry, 1986, 38: 181–364.

12. A. Kuzuhara Analysis of cystine and disulfide bonds in wool keratin by Raman and IR spectroscopy. Polymer, 2010, 51(3): 589–595.

13. F.J. Wortmann, K. Stapleton Oxidation products of wool keratin and their spectroscopic signatures. Textile Research Journal, 2013, 83(2): 138–148.

14. D.P. Harland, J.A. Vernon, A.D. MacKenzie Structural changes in wool fibers during felting: an electron microscopy and FTIR study. Journal of Structural Biology, 2004, 146(3): 421–430.

15. J.M. Dyer Chemical and morphological changes in wool during felting and milling. Journal of Applied Polymer Science, 2011, 121(3): 1458–1467.