Сравнительный анализ изменений молекулярной структуры кератина шерсти после окрашивания

В статье представлен сравнительный анализ структурных изменений натуральной и окрашенной шерсти методом инфракрасной Фурье-спектроскопии. В качестве объектов исследования использованы образцы неокрашенной белой и коричневой шерсти, а также шерсть, окрашенная розовым и бледноголубым красителями. Целью работы являлась оценка влияния процесса окрашивания на вторичную структуру α-кератина и состояние дисульфидных связей. Установлено, что для неокрашенных образцов характерна сохранённая α-спиральная конформация кератина, что подтверждается положением полосы Amide I в диапазоне 1631–1643 см⁻¹ и наличием устойчивых S–S связей в области 528–561 см⁻¹. Существенных различий между белой и коричневой шерстью не выявлено. После окрашивания наблюдается смещение полосы Amide I до 1625,99 см⁻¹, что свидетельствует о частичном изменении кератиновой структуры. При этом розовый краситель оказывает умеренное воздействие, тогда как бледно-голубой вызывает выраженные структурные изменения, сопровождающиеся окислением дисульфидных связей и появлением полосы сульфоновой кислоты при 1055 см⁻¹. Результаты исследования подтверждают, что химическая природа красителя определяет степень деградации кератиновой матрицы. Метод ИК-Фурье спектроскопии может быть рекомендован для контроля структурной целостности шерстяных волокон при технологической обработке.

1. M. Feughelman Mechanical properties and structure of alpha-keratin fibers. Journal of Applied Polymer Science, 2002, 83(3): 489–507.

2. G. Rodgers The structure of keratin fibers. Textile Research Journal, 2011, 81(2): 120–132.

3. H. Zahn Wool: Structure, properties and processing. Wiley-VCH, 1997. 389 p.

4. J.A. Rippon The dyeing of wool: chemistry of keratin modification under acidic and alkaline dyeing conditions. Review of Progress in Coloration, 2006, 36: 30–45.

5. T. Schäfer, K. Gavrilov, M. Schlangen Spectroscopic evaluation of thermally and chemically treated wool fibers. Applied Spectroscopy Reviews, 2018, 53(6): 494–519.

6. A. Barth Infrared spectroscopy of proteins. Biochimica et Biophysica Acta – Bioenergetics, 2007, 1767(9): 1073–1101.

7. M. Jackson, H.H. Mantsch The use and misuse of FTIR spectroscopy in protein characterization. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 1995, 30(2): 95–120.

8. B. Stuart Infrared Spectroscopy: Fundamentals and Applications. Wiley, 2004. 242 p.

9. S.G. Baldursdottir, et al. Surface characterization of keratin fibers using ATR-FTIR spectroscopy. Applied Spectroscopy, 2010, 64(6): 626–633.

10. W.K. Surewicz, M.A. Moscarello, H.H. Mantsch Secondary structure of proteins: characterization by infrared spectroscopy. Biochemistry, 1993, 32(2): 389–394.

11. S. Krimm, J. Bandekar Vibrational spectroscopy and conformation of peptides and proteins. Advances in Protein Chemistry, 1986, 38: 181–364.

12. A. Kuzuhara Analysis of cystine and disulfide bonds in wool keratin by Raman and IR spectroscopy. Polymer, 2010, 51(3): 589–595.

13. F.J. Wortmann, K. Stapleton Oxidation products of wool keratin and their spectroscopic signatures. Textile Research Journal, 2013, 83(2): 138–148.

14. D.P. Harland, J.A. Vernon, A.D. MacKenzie Structural changes in wool fibers during felting: an electron microscopy and FTIR study. Journal of Structural Biology, 2004, 146(3): 421–430.

15. J.M. Dyer Chemical and morphological changes in wool during felting and milling. Journal of Applied Polymer Science, 2011, 121(3): 1458–1467.